As enzimas são, na sua maioria, proteínas que atuam como catalisadores biológicos: aumentam a velocidade das reações químicas sem serem consumidas, porque diminuem a energia de ativação. São essenciais ao metabolismo e muito usadas na indústria alimentar (por exemplo, a lactase para produzir leite sem lactose, ou as enzimas usadas no fabrico de queijo e de pão).

Modo de ação

Cada enzima tem um centro ativo com forma e propriedades químicas específicas, ao qual se liga o substrato, formando o complexo enzima-substrato. A reação ocorre, formam-se os produtos e a enzima fica livre. A especificidade explica-se pelo ajuste entre centro ativo e substrato (modelo chave-fechadura, refinado pelo modelo do ajuste induzido, em que o centro ativo se adapta ao substrato).

Fatores que afetam a atividade

Temperatura

Com o aumento da temperatura a velocidade aumenta, porque há mais colisões. Passada a temperatura ótima a atividade cai bruscamente, porque a enzima sofre desnaturação: perde a estrutura tridimensional e o centro ativo deixa de funcionar. O frio apenas diminui a atividade, sem desnaturar, pelo que a refrigeração conserva alimentos.

pH

Cada enzima tem um pH ótimo (por exemplo, a pepsina atua em meio ácido e a tripsina em meio ligeiramente básico). Fora desse valor, as cargas dos aminoácidos mudam e a estrutura altera-se.

Concentração de substrato

Aumentando o substrato, a velocidade sobe até um máximo, quando todos os centros ativos estão ocupados (saturação).

Inibição enzimática

  • Inibição competitiva: o inibidor tem forma semelhante à do substrato e compete pelo centro ativo. Aumentar a concentração de substrato reduz o efeito do inibidor, e a velocidade máxima pode ser atingida.
  • Inibição não competitiva: o inibidor liga-se a outro local da enzima e altera a sua forma, diminuindo a atividade independentemente da concentração de substrato. A velocidade máxima fica reduzida.

Como ler um gráfico

Identifica a variável independente (eixo x) e a dependente (eixo y, velocidade da reação), identifica o valor ótimo e descreve o que acontece de cada lado. Compara curvas de controlo e experiência: se o substrato em excesso anula a diferença, a inibição é competitiva.